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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorVilcacundo, Ruben-
dc.contributor.authorBarrio, Daniel Alejandro-
dc.contributor.authorPiñuel, María Lucrecia-
dc.contributor.authorBoeri, Patricia Alejandra-
dc.contributor.authorTombari, Andrea Diana-
dc.contributor.authorPinto, Adelita-
dc.contributor.authorWelbaum, James-
dc.contributor.authorHernández Ledesma, Blanca-
dc.contributor.authorCarrillo, Wilman-
dc.date.accessioned2020-04-13T14:18:33Z-
dc.date.available2020-04-13T14:18:33Z-
dc.date.issued2018-09-02-
dc.identifier.citationVilcacundo, Rubén., Barrio, Daniel A., Piñuel, María L., Boeri, Patricia A., Tombari, Andrea A. y et al. (2018). Inhibition of Lipid Peroxidation of Kiwicha (Amaranthus caudatus) Hydrolyzed Protein Using Zebrafish Larvae and Embryos. MDPI; Plants; 7 (3); 1-14.es_ES
dc.identifier.issn2223-7747es_ES
dc.identifier.urihttps://www.mdpi.com/2223-7747/7/3/69-
dc.identifier.urihttps://rid.unrn.edu.ar/jspui/handle/20.500.12049/4481-
dc.description.abstractAmaranth protein concentrate (APC) was hydrolyzed under in vitro gastrointestinal conditions. APC proteins were partially degraded by pepsin at pHs 1.2, 2.0, and 3.2. During the intestinal phase (pepsin/pancreatin enzymes at pH 7.0), no polypeptide bands were observed in the gel, suggesting the susceptibility of amaranth proteins to the action of digestive enzymes. The potent in vitro inhibition of lipid peroxidation, shown by the gastric and intestinal digests, was confirmed in the zebrafish larvae, with a 72.86% reduction in oxidation of lipids in the presence of the gastric hydrolysate at pH 2.0, compared to a 95.72% reduction in the presence of the gastrointestinal digest. APC digests were capable of reducing reactive oxygen species (ROS) production in the zebrafish embryo model with a value of fluorescence of 52.5% for the gastric hydrolysate, and 48.4% for the intestinal hydrolysates_ES
dc.format.extentp. 1-14es_ES
dc.format.mediumdigitales_ES
dc.language.isoenes_ES
dc.publisherMDPIes_ES
dc.titleInhibition of Lipid Peroxidation of Kiwicha (Amaranthus caudatus) Hydrolyzed Protein Using Zebrafish Larvae and Embryoses_ES
dc.typeArticuloes_ES
dc.rights.licensehttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/es_ES
dc.description.filiationFil: Vilcacundo, Ruben. Technical University of Ambato. Faculty of Foods Sciences and Engineerin. Laboratory of Functional Foods; Ecuador.es_ES
dc.description.filiationFil: Barrio, Daniel A. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Piñuel, María L. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Tombari, Andrea D. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Tombari, Andrea D. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Pinto, Adelita. Technical University of Babahoyo. Faculty of Health Science. Department of Research; Ecuador.es_ES
dc.description.filiationFil: Welbaum, James. Texas Tech University. Department of Chemistry and Biochemistry; USA.es_ES
dc.description.filiationFil: Hernández Ledesma, Blanca. CIAL-CSIC-UAM. Research Institute of Food Scienc; Españaes_ES
dc.description.filiationFil: Carrillo, Wilman. Technical University of Babahoyo. Faculty of Health Science. Department of Research; Ecuador.es_ES
dc.description.filiationFil: Boeri, Patricia A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Barrio, Daniel A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Boeri, Patricia A. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Piñuel, María L. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.es_ES
dc.subject.keywordKiwichaes_ES
dc.subject.keywordSimulated Gastrointestinal Digestiones_ES
dc.subject.keywordProtein Concentratees_ES
dc.subject.keywordLipid Peroxidationes_ES
dc.subject.keywordZebrafish Embryoses_ES
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersiones_ES
dc.origin.lugarDesarrolloUniversidad Nacional de Río Negro.es_ES
dc.relation.journalissue7 (3)es_ES
dc.description.reviewtruees_ES
dc.description.resumenEl concentrado de proteína de amaranto (APC) se hidrolizó en condiciones gastrointestinales in vitro. Las proteínas APC fueron parcialmente degradadas por la pepsina a pH 1.2, 2.0 y 3.2. Durante la fase intestinal (enzimas pepsina / pancreatina a pH 7.0), no se observaron bandas de polipéptidos en el gel, lo que sugiere la susceptibilidad de las proteínas de amaranto a la acción de las enzimas digestivas. La potente inhibición in vitro de la peroxidación lipídica, demostrada por los digeridos gástricos e intestinales, se confirmó en las larvas de pez cebra, con una reducción del 72.86% en la oxidación de los lípidos en presencia del hidrolizado gástrico a pH 2.0, en comparación con una reducción del 95.72% en presencia del digestivo gastrointestinal. Los digestores APC fueron capaces de reducir la producción de especies reactivas de oxígeno (ROS) en el modelo de embrión de pez cebra con un valor de fluorescencia de 52.5% para el hidrolizado gástrico y 48.4% para el hidrolizado intestinal.es_ES
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.3390/plants7030069-
dc.relation.journalTitlePlantses_ES
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