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http://rid.unrn.edu.ar/handle/20.500.12049/4481
Registro completo de metadatos
Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.contributor.author | Vilcacundo, Ruben | - |
dc.contributor.author | Barrio, Daniel Alejandro | - |
dc.contributor.author | Piñuel, María Lucrecia | - |
dc.contributor.author | Boeri, Patricia Alejandra | - |
dc.contributor.author | Tombari, Andrea Diana | - |
dc.contributor.author | Pinto, Adelita | - |
dc.contributor.author | Welbaum, James | - |
dc.contributor.author | Hernández Ledesma, Blanca | - |
dc.contributor.author | Carrillo, Wilman | - |
dc.date.accessioned | 2020-04-13T14:18:33Z | - |
dc.date.available | 2020-04-13T14:18:33Z | - |
dc.date.issued | 2018-09-02 | - |
dc.identifier.citation | Vilcacundo, Rubén., Barrio, Daniel A., Piñuel, María L., Boeri, Patricia A., Tombari, Andrea A. y et al. (2018). Inhibition of Lipid Peroxidation of Kiwicha (Amaranthus caudatus) Hydrolyzed Protein Using Zebrafish Larvae and Embryos. MDPI; Plants; 7 (3); 1-14. | es_ES |
dc.identifier.issn | 2223-7747 | es_ES |
dc.identifier.uri | https://www.mdpi.com/2223-7747/7/3/69 | - |
dc.identifier.uri | https://rid.unrn.edu.ar/jspui/handle/20.500.12049/4481 | - |
dc.description.abstract | Amaranth protein concentrate (APC) was hydrolyzed under in vitro gastrointestinal conditions. APC proteins were partially degraded by pepsin at pHs 1.2, 2.0, and 3.2. During the intestinal phase (pepsin/pancreatin enzymes at pH 7.0), no polypeptide bands were observed in the gel, suggesting the susceptibility of amaranth proteins to the action of digestive enzymes. The potent in vitro inhibition of lipid peroxidation, shown by the gastric and intestinal digests, was confirmed in the zebrafish larvae, with a 72.86% reduction in oxidation of lipids in the presence of the gastric hydrolysate at pH 2.0, compared to a 95.72% reduction in the presence of the gastrointestinal digest. APC digests were capable of reducing reactive oxygen species (ROS) production in the zebrafish embryo model with a value of fluorescence of 52.5% for the gastric hydrolysate, and 48.4% for the intestinal hydrolysat | es_ES |
dc.format.extent | p. 1-14 | es_ES |
dc.format.medium | digital | es_ES |
dc.language.iso | en | es_ES |
dc.publisher | MDPI | es_ES |
dc.title | Inhibition of Lipid Peroxidation of Kiwicha (Amaranthus caudatus) Hydrolyzed Protein Using Zebrafish Larvae and Embryos | es_ES |
dc.type | Articulo | es_ES |
dc.rights.license | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Vilcacundo, Ruben. Technical University of Ambato. Faculty of Foods Sciences and Engineerin. Laboratory of Functional Foods; Ecuador. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Barrio, Daniel A. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Piñuel, María L. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Tombari, Andrea D. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Tombari, Andrea D. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Pinto, Adelita. Technical University of Babahoyo. Faculty of Health Science. Department of Research; Ecuador. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Welbaum, James. Texas Tech University. Department of Chemistry and Biochemistry; USA. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Hernández Ledesma, Blanca. CIAL-CSIC-UAM. Research Institute of Food Scienc; España | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Carrillo, Wilman. Technical University of Babahoyo. Faculty of Health Science. Department of Research; Ecuador. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Boeri, Patricia A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Barrio, Daniel A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Boeri, Patricia A. Universidad Nacional de Río Negro. CIT; Argentina. | es_ES |
dc.description.filiation | Fil: Piñuel, María L. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. | es_ES |
dc.subject.keyword | Kiwicha | es_ES |
dc.subject.keyword | Simulated Gastrointestinal Digestion | es_ES |
dc.subject.keyword | Protein Concentrate | es_ES |
dc.subject.keyword | Lipid Peroxidation | es_ES |
dc.subject.keyword | Zebrafish Embryos | es_ES |
dc.type.version | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | es_ES |
dc.origin.lugarDesarrollo | Universidad Nacional de Río Negro. | es_ES |
dc.relation.journalissue | 7 (3) | es_ES |
dc.description.review | true | es_ES |
dc.description.resumen | El concentrado de proteína de amaranto (APC) se hidrolizó en condiciones gastrointestinales in vitro. Las proteínas APC fueron parcialmente degradadas por la pepsina a pH 1.2, 2.0 y 3.2. Durante la fase intestinal (enzimas pepsina / pancreatina a pH 7.0), no se observaron bandas de polipéptidos en el gel, lo que sugiere la susceptibilidad de las proteínas de amaranto a la acción de las enzimas digestivas. La potente inhibición in vitro de la peroxidación lipídica, demostrada por los digeridos gástricos e intestinales, se confirmó en las larvas de pez cebra, con una reducción del 72.86% en la oxidación de los lípidos en presencia del hidrolizado gástrico a pH 2.0, en comparación con una reducción del 95.72% en presencia del digestivo gastrointestinal. Los digestores APC fueron capaces de reducir la producción de especies reactivas de oxígeno (ROS) en el modelo de embrión de pez cebra con un valor de fluorescencia de 52.5% para el hidrolizado gástrico y 48.4% para el hidrolizado intestinal. | es_ES |
dc.identifier.doi | https://doi.org/10.3390/plants7030069 | - |
dc.relation.journalTitle | Plants | es_ES |
Aparece en las colecciones: | Artículos |
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