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Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://rid.unrn.edu.ar/handle/20.500.12049/2632

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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorIglesias, Nestor G.-
dc.contributor.authorMondotte, Juan A.-
dc.contributor.authorByk, Laura A.-
dc.contributor.authorDe Maio, Federico Andrés-
dc.contributor.authorSamsa, Marcelo M.-
dc.contributor.authorAlvarez, Cecilia I.-
dc.contributor.authorGamarnik, Andrea V.-
dc.date.accessioned2019-07-30T12:31:19Z-
dc.date.available2019-07-30T12:31:19Z-
dc.date.issued2015-06-
dc.identifier.citationIglesias, Nestor G., Mondotte, Juan A., Byk, Laura A., de Maio, Federico A., Samsa, Marcelo M., et al. (2015). Dengue Virus Uses a Non-Canonical Function of the Host GBF1-Arf-COPI System for Capsid Protein Accumulation on Lipid Droplets. Wiley; Traffic; 16; 9; pp. 962-977es_ES
dc.identifier.issn1398-9219es_ES
dc.identifier.urihttp://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/tra.12305/abstract-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11336/7808-
dc.identifier.urihttps://rid.unrn.edu.ar/jspui/handle/20.500.12049/2632-
dc.format.extentp. 962-977es_ES
dc.format.mediumimpresoes_ES
dc.format.mediumdigitales_ES
dc.language.isoenes_ES
dc.titleDengue Virus Uses a Non-Canonical Function of the Host GBF1-Arf-COPI System for Capsid Protein Accumulation on Lipid Dropletses_ES
dc.typeArticuloes_ES
dc.rights.licensehttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/es_ES
dc.description.filiationFil: Iglesias, Nestor G. Fundación Instituto Leloir; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Iglesias, Nestor G. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: Mondotte, Juan A. Fundación Instituto Leloir; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Mondotte, Juan A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: Byk, Laura A. Fundación Instituto Leloir; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Byk, Laura A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: de Maio, Federico A. Fundación Instituto Leloir; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: de Maio, Federico A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: Samsa, Marcelo M. Fundación Instituto Leloir; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Samsa, Marcelo M. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: Alvarez, Cecilia I. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: Alvarez, Cecilia I. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentinaes_ES
dc.description.filiationFil: Gamarnik, Andrea V. Fundación Instituto Leloir; Argentina.es_ES
dc.description.filiationFil: Gamarnik, Andrea V. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentinaes_ES
dc.subject.keywordDengue Viruses_ES
dc.subject.keywordCapsid Proteines_ES
dc.subject.keywordCOPIes_ES
dc.subject.keywordGBF1es_ES
dc.subject.keywordFlaviviruses_ES
dc.subject.keywordLipid Dropletses_ES
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersiones_ES
dc.subject.materiaCiencias Biológicases_ES
dc.origin.lugarDesarrolloWiley Blackwell Publishing, Inces_ES
dc.relation.journalissue16es_ES
dc.description.reviewsies_ES
dc.description.resumenDengue viruses cause the most important human viral disease transmittedby mosquitoes. In recent years, a great deal has been learnedabout molecular details of dengue virus genome replication; however,little is known about genome encapsidation and the functions of theviral capsid protein. During infection, dengue virus capsid progressivelyaccumulates around lipid droplets (LDs) by an unknown mechanism.Here, we examined the process by which the viral capsid is transportedfrom the endoplasmic reticulum (ER) membrane, where the protein issynthesized, to LDs. Using different methods of intervention, we foundthat the GBF1-Arf1/Arf4-COPI pathway is necessary for capsid transportto LDs, while the process is independent of both COPII componentsand Golgi integrity. The transport was sensitive to Brefeldin A, while adrug resistant form of GBF1 was sufficient to restore capsid subcellulardistribution in infected cells. The mechanism by which LDs gain or loseproteins is still an open question. Our results support a model in whichthe virus uses a non-canonical function of the COPI system for capsidaccumulation on LDs, providing new ideas for antiviral strategies.es_ES
dc.identifier.doihttp://dx.doi.org/10.1111/tra.12305-
dc.relation.journalTitleTraffices_ES
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